|
|
 |
2006 №5 (29)
[Содержание]
3. ИСТОЧНИКИ БИОЛОГИЧЕСКОЙ ОПАСНОСТИ
3.1. ПАТОГЕНЫ, ЭКОПАТОГЕНЫ, ЭКОТОКСИКАНТЫ И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ПОРАЖАЮЩИЕ АГЕНТЫ
5.ХБ.120. Высокопроизводительные анализы с использованием репликона, экспрессирующего люциферазу, вирусоподобных частиц и вируса полной длины для выявления препаратов с активностью против вируса Западного Нила. High-throughput assays using a luciferasa-expressing replicon virus-like particles, and full-length virus for West Nile virus drug discovery. Puig-Basagoiti F., Deas T.S., Ren P., Tilgner M., Ferguson D.M., Shi P.Y. Antimicrob. Agents and Chemother. 2005. 49, № 12, с. 4980 –4988. Англ.
Разработка химиотерапии флавивирусных заболеваний требует надежных высокопроизводительных методов проверки (ВПМП). Хотя генетические системы многих флавивирусов уже известны, возможность их применения в ВПМП антивирусных соединений изучена недостаточно. Авторы провели сравнительную оценку трех основанных на клетках ВПМП для обнаружения препаратов против вируса Западного Нила (ЗН): 1) анализа с использованием клеточной линии, несущей постоянно реплицирующийся субгеномный репликон (содержащий делецию структурных вирусных генов); 2) анализа с использованием упакованных вирусоподобных частиц, содержащих репликоновую РНК, и 3) анализа, в котором применяется репортерный вирус полной длины. Для контролирования вирусной репликации в репликон или в вирусный полный геном был вставлен ген люциферазы Renilla. Потенциальные ингибиторы могли быть идентифицированы в процессе инкубирования по подавлению люциферазных сигналов. Анализы на антивирусные соединения были оптимизированы в 96-луночном формате, результаты проверяли при помощи известных ингибиторов вируса ЗН, и полезность анализа в идентификации новых ингибиторов доказывали посредством ВПМП библиотеки соединения. Кроме того, поскольку каждый анализ включает много, но разных этапов жизненного цикла вируса, эти три системы могут использоваться для различения способа действия ингибиторов на проникновение вируса в клетку (определяемое в анализах 2 и 3, но не 1), на репликацию (включая вирусную трансляцию и синтез РНК, определяемые анализами 1–3) и на сборку вирионов (обнаруживаемую анализом 2, но не 1 и 3). Описанные методы должны быть пригодны для разработки клеточных анализов для других флавивирусов. Wadsworth Cent., New York St. Dep. Hlth., Albany, New York, США.
5.ХБ.121. Отбор Fab-фрагмента макаки с областями в рамке, подобными таковым у человека, с высоким аффинитетом и способностью нейтрализовать протективный антиген (ПА) Bacillus anthracis посредством связывания с сегментом ПА между остатками 686 и 694. Selection of a macaque Fab with framework regions like those in humans, high affinity, and ability to neutralize the protective antigen (PA) of Bacillus anthracis by binding to the segment of PA between residues 686 and 694. Laffly E., Danjou L., Condemine F., Vidal D., Drouet E., et al. Antimicrob. Agents and Chemother. 2005. 49, № 8, с. 3414 –3420. Англ.
По результатам недавних биотеррористических атак, сибиреязвенная инфекция у людей не всегда успешно лечится антибиотиками, что указывает на необходимость дополнительных методов лечения. Особая необходимость ощущается в разработке средств, которые могли бы нейтрализовать выделяемые токсины, например, антител, направленных против 83-килодальтонного протективного антигена (ПА(83)). В отсутствие человеческих доноров авторы иммунизировали ПА(83) макаку (Macaca fascicularis), чтобы получить такие антитела, пригодные для вспомогательного лечения людей от сибиреязвенной инфекции. С использованием в качестве матрицы костного мозга они амплифицировали в ПЦР специфические Fab-кодирующие гены и затем клонировали их в виде иммунной библиотеки (107 клонов). Из этой библиотеки путем отбора был выделен высокоаффинный (константа диссоциации 3,4 нМ) с высокой нейтрализующей активностью (50%-ная концентрация 5,6±0,13 нМ) Fab, обозначенный 35РА(83). Его эпитоп был локализован в анализе Pepscan между остатками 686 и 694 ПА(83), и установлено, что он является частью области, которая прямо взаимодействует с клеточным рецептором. Следовательно, 35РА(83) может нейтрализовать сибиреязвенный токсин в прямой конкурентной борьбе за свой рецептор. Гены, кодирующие 35РА(83), были подобны таковым человеческого иммуноглобулина и при помощи анализа IMGT/V-QUEST были приписаны к подгруппам человеческих генов V, (D) и J. Области рамки 35РА(83) были на 92% идентичны характерному аллелю каждой подгруппы. При сравнении с областями рамки, кодируемыми родственными генами зародышевой линии человека, оказалось, что только две из 74 (VH) или 75 (VK) проанализированных аминокислот 35РА(83) имеют другие химические характеристики. Очень высокая степень идентичности с областями человеческой рамки делает 35РА(83) вполне подходящим для экспрессирования в виде целого приматизированного иммуноглобулина G, и демонстрирует возможность использования Fab-фрагментов макаки при условии отсутствия доноров иммунной человеческой плазмы. Immunobiol., Dep. biol. аgents transmiss., Cent. Rech. Serv. Sante des Armees, La Tronche, Франция.
5.ХБ.122.Ошибочная репликация вируса Западного Нила, вызванная рибавирином. Error-prone replication of West Nile virus caused by ribavirin. Day C.W., Smee D.F., Julander J.G., Yamshchikov V.F., Sidwell R.W., Morrey J.D. Antiviral Res. 2005. 67, № 1, с. 38 –45. Англ.
5.ХБ.123.Нацеливание сульфонилуреаз на фактор вирулентности ацетогидроксиацид-синтазу приводит к подавлению внутримакрофагового размножения Brucella suis. Targeting of the virulence factor acetohydroxyacid synthase by sulfonylureas, results in inhibition of intramacrophagic multiplication of Brucella suis. Boigegrain R.A., Liautard J.P., Kohler S. Antimicrob. Agents and Chemother. 2005. 49, № 9, с. 3927 –3925. Англ.
5.ХБ.124.Модельные грызуны для изучения терапии против флавивирусных инфекций. Rodent models for the study of therapy against flavivirus infections. Charlier N., Leyssen P., De Clercq E., Neyts J. Antiviral Res. 2004. 63, № 2, с. 67 –77. Англ.
5.ХБ.125.Влияние метаболитов микробов на клетки кишечного эпителия человека и макрофаги in vitro. The influence of microbial metabolites on human intestinal epithelial cells and macrophages in vitro. van Nuenen M.H., de Ligt R.A., Doornbos R.P., et al. FEMS Immunol. and Med. Microbiol. 2005. 45, № 2, с. 183 –189. Англ.
5.ХБ.126.Микро- и макроанализы для экологического изучения Legionella pneumophila. Micro- and macromethod assays for the ecological study of Legionella pneumophila. Guerrieri E., Bondi M., Ciancio C., Borella P., Messi P. FEMS Microbiol. Lett. 2005. 252, № 1, с. 113 –119. Англ.
5.ХБ.127.Изучение энтерогеморрагических штаммов Escherichia coli на основании фенотипов кислотоустойчивости. Characterization of enterohemorrhagic Escherichia coli strains based on acid resistance phenotypes. Bhagwat A.A., Chan L., Han R., Tan J., et al. Infec. and Immun. 2005. 73, № 8, с. 4993 –5003. Англ.
5.ХБ.128.Гетеропентамерные химерные молекулы субъединицы В холерного токсина, генетически слитые с вакцинным антигеном, индуцируют системные и мукозальные иммунные реакции: потенциально новая стратегия нацеливания рекомбинантных вакцинных антигенов на мукозальные иммунные системы. Heteropentameric cholera toxin B subunit chimeric molecules genetically fused to a vaccine antigen induce systemic and mucosal immune responses: a potential new strategy to target recombinant vaccine antigens to mucosal immune systems. Harakuni T., Sugawa H., Komesu A., et al. Infec. and Immun. 2005. 73, № 9, с. 5654 –5665. Англ.
5.ХБ.129.Инактивация проб, содержащих вирус Хантаан, для последующего исследования вне лаборатории с уровнем биобезопасности 3. Inactivation of Hantaan virus-containing samples for subsequet investigations outside biosafety level 3 facilities. Kraus A.A., Priemer C., Heider H., Kruger D.H., Ulrich R. Intervirology. 2005. 48, № 4, с. 255 –261. Англ.
5.ХБ.130.Созревание цитохрома C и физиологическая роль цитохромов типа C у Vibrio cholerae. Cytochrome c maturation and the physiological role of c-type cytochromes in Vibrio cholerae. Braun M., ThÖny-Meyer L. J. Bacteriol. 2005. 187, № 17, с. 5996 –6004. Англ.
5.ХБ.131.Многосложная регуляция rctB, гена инициатора репликации на хромосоме II Vibrio cholerae. Multipartite regulation of rctB, the replication initiator gene of Vibrio cholerae chromosome II. Pal D., Venkova-Canova T., Srivastava P., Chattoraj D.K. J. Bacteriol. 2005. 187, № 21, с. 7167 –7175. Англ.
5.ХБ.132.Изучение рецепторов прорастания Bacillus anthracis in vitro. Characterization of Bacillus anthracis germinant receptors in vitro. Fisher N., Hanna P. J. Bacteriol. 2005. 187, № 23, с. 8055 –8062. Англ.
5.ХБ.133.Разрушение системы секреции типа III септицемичной Escherichia coli участвует в патогенезе. A degenerate type III secretion system from septicemic Escherichia coli contributes to pathogenesis. Ideses D., Gophna U., Paitan Y., et al. J. Bacteriol. 2005. 187, № 23, с. 8164 –8171. Англ.
5.ХБ.134.Хантавирусный гликопротеид Gc: белок слияния класса II. Hantavirus Gc glycoprotein: evidence for a class II fusion protein. Tischler N.D., Gonzalez A., Perez-Acle T., Rosemblatt M., Valenzuela P.D. J. Gen. Virol. 2005. 86, ч. 11, с. 2937 –2947. Англ.
5.ХБ.135.Изучение инфекционного клона вируса желтой лихорадки дикого типа, штамм Асиби, который способен инфицировать и диссеминировать в комарах. Characterization of an infectious clone of the wild-type yellow fever virus Asibi strain that is able to infect and disseminate in mosquitoes. McElroy K.L., Tsetsarkin K.A., Vanlandingham D.L., Higgs S. J. Gen. Virol. 2005. 86, ч. 6, с. 1747 –1751. Англ.
5.ХБ.136.Анализ 17-аминокислотного остатка, вируснейтрализующего микроантитела. Analysis of a 17-amino acid residue, virus-neutralizing microantibody. Heap C.J., Wang Y., Pinheiro T.J., Reading S.A., et al. J. Gen. Virol. 2005. 86, ч. 6, с. 1791 –1800. Англ.
5.ХБ.137.Генетическая изменчивость у вируса Западного Нила от естественно инфицированных комаров и птиц предполагает существование квазивидовой структуры и сильного очищающего отбора. Genetic variation in West Nile virus from naturally infected mosquitoes and birds suggests quasispecies structure and strong purifying selection. Jerzak G., Bernard K.A., Kramer L.D., Ebel G.D. J. Gen. Virol. 2005. 86, ч. 8, с. 2175 –2183. Англ.
5.ХБ.138.Связывающий маннозу лектин связывается с оболочечными гликопротеидами вирусов Эбола и Марбург, вызывая блокирование взаимодействия вируса с DC-SIGN и опосредованную комплементом вирусную нейтрализацию. Mannose-binding lectin binds to Ebola and Marburg envelope glycoproteins, resulting in blocking of virus interaction with DC-SIGN and complement-mediated virus neutralization. Ji X., Olinger G.G., Aris S., Chen Y., Gewurz H., Spear G.T. J. Gen. Virol. 2005. 86, ч. 9, с. 2535 –2542. Англ.
5.ХБ.139.Накопление псевдогенов может вызывать адаптивную микроэволюцию Yersinia pestis. Pseudogene accumulation might promote the adaptive microevolution of Yersinia pestis. Tong Z., Zhou D., Song Y., Zhang L., Pei D., Han Y., Pang X., et al. J. Med. Microbiol. 2005. 54, ч. 3, с. 259 –268. Англ.
5.ХБ.140.Изучение моноклональных антител к нуклеопротеиду (НП) вируса Марбург, которые могут быть использованы в реакции энзиммеченых антител для улавливания НП. Characterization of monoclonal antibodies to Marburg virus nucleoprotein (NP) that can be used for NP-capture enzyme-linked immunosorbent assay. Saijo M., Niikura M., Macda A., Sata T., Kurata T., Kurane I., Morikawa S. J. Med. Virol. 2005. 76, № 1, с. 111 –118. Англ.
5.ХБ.141.Вирус Сухонг: антигенно и генетически отличный хантавирус, выделенный от Apodemus peninsulae в Корее. Soochong virus: an antigenically and genetically distinct hantavirus isolated from Apodemus peninsulae in Korea. Back L.J., Kariwa H., Lokugamage K., Yoshimatsu K., Arikawa J., et al. J. Med. Virol. 2006. 78, № 2, с. 290 –297. Англ.
5.ХБ.142.Транскрипционная активация генов альфа/бета-интерферона: интерференция с вирусами с несегментированной отрицательной нитью РНК. Transcriptional activation of alpha/beta interferon genes: interference by nonsegmented negative-strand RNA viruses. Conzelmann K.K. J. Virol. 2005. 79, № 9, с. 5241 –5248. Англ.
5.ХБ.143.Роль реактивных видов азота и кислорода в уничтожении Francisella tularensis LVS мышиными макрофагами. The contribution of reactive nitrogen and oxygen species to the killing of Francisella tularensis LVS by murine macrophages. Lindgren H., Stenman L., Tarnvik A., Sjostedt A. Microb. and Infect. 2005. 7, № 3, с. 467 –475. Англ.
5.ХБ.144.Выживание двух штаммов Orientia tsutsugamushi, инфицирующих мышиные макрофаги с разной вирулентностью. Survival of two Orientia tsutsugamushi bacterial strains that infect mouse macrophages with varying degrees of virulence. Fukuhara M., Tukazawa M., Tamura A., Nakamura T., Urakami H. Microb. Pathog. 2005. 39, № 5 –6, с. 177 –187. Англ.
5.ХБ.145.Роль системы SmpB-SsrA в патогенезе Yersinia pseudotuberculosis. A role for the SmpB-SsrA system in Yersinia pseudotuberculosis pathogenesis. Okan N.A., Bliska J.B., Karzai A.W. PloS Pathogens. 2006. 2, № 1, с. 0050. Англ.
5.ХБ.146.Структура домена, связывающегося с рецептором, на шипе коронавируса ТОРС в комплексе с рецептором. Structure of SARS coronavirus spike receptor-binding domain complexed with receptor. Li F., Li W., Farzan M., Harrison S.C. Science. 2005. 309, № 5742, с. 1864 –1868. Англ.
5.ХБ.147.Структурные свойства, общие для внутриклеточно действующих бактериальных токсинов. Structural features common to intracellularly acting toxins from bacteria. Menetrey J., Gillet D., Menez A. Toxicon. 2005. 45, № 2, с. 129 –137. Англ.
5.ХБ.148.Изменения в экспрессировании Bcl-2 в моноцитах периферической крови человека, инфицированных вирусом вакцины. Changes in Bcl-2 expression in vaccinia virus-infected human peripheral blood monocytes. Pirog K.A., Kowalczyk A.K., Rokita H.B. Viral Immunol. 2005. 18, № 1, с. 224 –231. Англ.
5.ХБ.149.Иммуногенность эпитопа вируса ящура, слитого с коровым белком вируса гепатита В и экспрессированного в трансгенном табаке. Immunogenicity of the epitope of the foot-and-mouth disease virus fused with a hepatitis B core protein as expressed in transgenic tobacco. Huang Y., Liang W., Wang Y., Zhou Z., Pan A., et al. Viral Immunol. 2005. 18, № 4, с. 668 –677. Англ.
|
